Protein Pow(d)er

Een versailles-patroon.

Inleiding

Eiwitten zijn lange strengen van aminozuren die veel belangrijke processen in het menselijk lichaam beregelen. Het is bekend dat eiwitten 'opgevouwen' in de lichaamscellen opgeborgen zitten, en dat de specifieke vouwing is bepalend voor de functie; verkeerd gevouwen eiwitten staan aan de basis van onder andere kanker, Alzheimer en taaislijmziekte. Het is daarom van groot belang voor zowel de farmaceutische industrie als de medische wetenschap om iets te kunnen zeggen over de exacte vorm van de vouwing.

Gelukkig is er is het één en ander bekend over het mechanisme achter de vouwing: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee en hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit.

In deze case gaan we, om de boel enigzins beheersbaar te houden, uit van een 2D grid waarop we eiwitten vouwen met alleen P's en H's. Als twee H's naast elkaar liggen krijgt het totale eiwit een -1 op de score. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen kan worden.

Opdracht

a) Schrijf een algoritme dat eiwitten 1, 2, 3, 4 en 5 kan vouwen naar een stabiele conformatie in 2 dimensies (tabel S1)

b) Voeg een dimensie toe (3D) en probeer eiwitten 1, 2, 3, 4 en 5 nogmaals te vouwen naar de meest stabiele conformatie.

c) Verzin een algoritme om tegelset #3 in het bijgeleverde invoervak te zetten. Een zetting is correct als er geen tussenruimte tussen de tegels is, en tegels elkaar niet overlappen.