MeesterDaan (talk | contribs) |
MeesterDaan (talk | contribs) |
||
| Line 15: | Line 15: | ||
==Opdracht== | ==Opdracht== | ||
| − | a) Schrijf een algoritme dat eiwitten | + | a) Schrijf een algoritme dat eiwitten HHPHHHPH zo goed mogelijk vouwt. Kun je iets zeggen over ''hoe'' goed de vouwing is? |
| − | |||
| − | |||
| + | b) Vouw de eiwitten HHPHHHPHPHHHPH, HPHPPHHPHPPHPHHPPHPH, PPPHHPPHHPPPPPHHHHHHHPPHHPPPPHHPPHPP en HHPHPHPHPHHHHPHPPPHPPPHPPPPHPPPHPPPHPHHHHPHPHPHPHH zo goed mogelijk. Ze zijn langer, maar zijn ze ook moeilijker? | ||
| − | c) | + | c) Het aminozuur Cysteine (C) heeft hele sterke bonds. Als twee Cysteine-aminozuren naast elkaar liggen krijgt het eiwit -6 op de score. Tussen C's en H's is de score -1, en met P's is er geen bindingseffect, dus score nul. Door aan de laatste twee eiwitten van de vorige vraag cysteine toe te voegen, krijgen we HPHPCPHHPHPCPHPHHPPHCPH, PPPCHHPPHHPPPPPHHHHHHCHPPHHPCPPPHHPPHPP. Bepaal de beste vouwing. |
| + | |||
| + | |||
| + | d) Voeg een dimensie toe. Vouw de eiwitten zo goed mogelijk in 3D. | ||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
==Advanced== | ==Advanced== | ||
| − | d) Genereer zelf random eiwitten, en probeer te bepalen welke eigenschappen ervoor zorgen dat een eiwit moeilijk te vouwen is. | + | d) Genereer zelf een aantal random eiwitten, en probeer te bepalen welke eigenschappen ervoor zorgen dat een eiwit makkelijk moeilijk optimaal te vouwen is. |
| Line 41: | Line 36: | ||
==Links== | ==Links== | ||
| − | + | Geen links. | |
Revision as of 13:51, 28 February 2017
Contents
Inleiding
Eiwitten zijn lange strengen van aminozuren die veel belangrijke processen in het menselijk lichaam beregelen. Het is bekend dat eiwitten 'opgevouwen' in de lichaamscellen opgeborgen zitten, en dat de specifieke vouwing is bepalend voor de functie; verkeerd gevouwen eiwitten staan aan de basis van onder andere kanker, Alzheimer en taaislijmziekte. Het is daarom van groot belang voor zowel de farmaceutische industrie als de medische wetenschap om iets te kunnen zeggen over de exacte vorm van de vouwing.
Gelukkig is er is het één en ander bekend over het mechanisme achter de vouwing: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee en hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit.
In deze case gaan we, om de boel enigzins beheersbaar te houden, uit van een 2D grid waarop we eiwitten vouwen met alleen P's en H's. Als twee H's naast elkaar liggen krijgt het totale eiwit een -1 op de score. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen kan worden.
Opdracht
a) Schrijf een algoritme dat eiwitten HHPHHHPH zo goed mogelijk vouwt. Kun je iets zeggen over hoe goed de vouwing is?
b) Vouw de eiwitten HHPHHHPHPHHHPH, HPHPPHHPHPPHPHHPPHPH, PPPHHPPHHPPPPPHHHHHHHPPHHPPPPHHPPHPP en HHPHPHPHPHHHHPHPPPHPPPHPPPPHPPPHPPPHPHHHHPHPHPHPHH zo goed mogelijk. Ze zijn langer, maar zijn ze ook moeilijker?
c) Het aminozuur Cysteine (C) heeft hele sterke bonds. Als twee Cysteine-aminozuren naast elkaar liggen krijgt het eiwit -6 op de score. Tussen C's en H's is de score -1, en met P's is er geen bindingseffect, dus score nul. Door aan de laatste twee eiwitten van de vorige vraag cysteine toe te voegen, krijgen we HPHPCPHHPHPCPHPHHPPHCPH, PPPCHHPPHHPPPPPHHHHHHCHPPHHPCPPPHHPPHPP. Bepaal de beste vouwing.
d) Voeg een dimensie toe. Vouw de eiwitten zo goed mogelijk in 3D.
Advanced
d) Genereer zelf een aantal random eiwitten, en probeer te bepalen welke eigenschappen ervoor zorgen dat een eiwit makkelijk moeilijk optimaal te vouwen is.
Links
Geen links.
Terug
Terug naar de Heuristieken hoofdpagina.