Protein Pow(d)er - Revision history

MeesterDaan: /* Inleiding */

2018-10-26T15:27:16Z

‎Inleiding

MeesterDaan: /* Inleiding */

2018-10-15T22:58:03Z

‎Inleiding

MeesterDaan: /* Inleiding */

2018-10-15T22:57:49Z

‎Inleiding

MeesterDaan: /* Advanced */

2017-10-11T11:29:22Z

‎Advanced

MeesterDaan: /* Inleiding */

2017-05-06T20:44:08Z

‎Inleiding

MeesterDaan at 15:21, 6 May 2017

2017-05-06T15:21:09Z

MeesterDaan: /* Inleiding */

2017-05-06T15:19:24Z

‎Inleiding

MeesterDaan at 15:15, 6 May 2017

2017-05-06T15:15:48Z

MeesterDaan at 15:15, 6 May 2017

2017-05-06T15:15:21Z

MeesterDaan at 15:15, 6 May 2017

2017-05-06T15:15:08Z

← Older revision		Revision as of 15:27, 26 October 2018
Line 7:		Line 7:


−	Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'H-bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel is dus de gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze ~~maximaal~~ stabiel zijn.	+	Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'H-bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel is dus de gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze zo stabiel mogelijk zijn.

@@ Line 13: / Line 13: @@
 {| align="center" | style=" align="center"; text-align: center; margin-left: 1em; margin-bottom: 1em; font-size: 100%;"
 |-
-|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=2|border| '''Links:''' een eiwit van vier polaire en vier hydrofobe aminozuren. '''Midden:''' een relatief stabiele vouwing met twee H-bonds. '''Rechts:''' een onstabiele vouwing vanwege het ontbreken van H-bonds. ]]
+|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=2.5|border| '''Links:''' een eiwit van vier polaire en vier hydrofobe aminozuren. '''Midden:''' een relatief stabiele vouwing met twee H-bonds. '''Rechts:''' een onstabiele vouwing vanwege het ontbreken van H-bonds. ]]
 |}
 </Center>

@@ Line 13: / Line 13: @@
 {| align="center" | style=" align="center"; text-align: center; margin-left: 1em; margin-bottom: 1em; font-size: 100%;"
 |-
-|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=4|border| '''Links:''' een eiwit van vier polaire en vier hydrofobe aminozuren. '''Midden:''' een relatief stabiele vouwing met twee H-bonds. '''Rechts:''' een onstabiele vouwing vanwege het ontbreken van H-bonds. ]]
+|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=2|border| '''Links:''' een eiwit van vier polaire en vier hydrofobe aminozuren. '''Midden:''' een relatief stabiele vouwing met twee H-bonds. '''Rechts:''' een onstabiele vouwing vanwege het ontbreken van H-bonds. ]]
 |}
 </Center>

@@ Line 55: / Line 55: @@
 ==Advanced==
-* Genereer zelf een aantal random eiwitten, en probeer te bepalen welke eigenschappen ervoor zorgen dat een eiwit makkelijk moeilijk optimaal te vouwen is.
+e) Genereer zelf een aantal random eiwitten, en probeer te bepalen welke eigenschappen ervoor zorgen dat een eiwit makkelijk moeilijk optimaal te vouwen is.
 == Links & Trivia ==

← Older revision		Revision as of 20:44, 6 May 2017
Line 7:		Line 7:


−	Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel is dus de gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze maximaal stabiel zijn.	+	Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'H-bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel is dus de gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze maximaal stabiel zijn.

@@ Line 7: / Line 7: @@
-Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel in deze case is dus de in de opdracht gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze zo stabiel mogelijk wordt.
+Nu is er is het één en ander bekend over het mechanisme: hydrofobe aminozuren (H) willen graag 'naast elkaar' liggen, polaire aminozuren (P) hebben die voorkeur niet. Als twee hydrofobe aminozuren naast elkaar liggen ontstaat er namelijk een 'bond' door de aantrekkende kachten tussen de twee. En hoe meer bonds, hoe stabieler het eiwit. Voor de wetenschappers en farmaceuten is het belangrijk om te weten tot welke stabiliteit van het eiwit maximaal gevouwen zou kunnen worden. Het doel is dus de gegeven eiwitten zo op te vouwen, dat ze maximaal stabiel zijn.
@@ Line 13: / Line 13: @@
 {| align="center" | style=" align="center"; text-align: center; margin-left: 1em; margin-bottom: 1em; font-size: 100%;"
 |-
-|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=4|border| Print #1]]
+|valign="bottom" |[[Image:GoodBadFoldings.jpg|thumb|upright=4|border| '''Links:''' een eiwit bestaande uit 4 polaire en 4 hydrofobe aminozuren. '''Midden:''' een relatief stabiele vouwing met twee H-bonds. '''Rechts:''' een onstabiele vouwing vanwege het ontbreken van H-bonds. ]]
 |}
 </Center>
@@ Line 21: / Line 21: @@
 Om de boel enigzins beheersbaar te houden gaan we uit van een 2D grid waarbij we ieder aminozuur op een gridpunt komt te liggen. Het volgende aminozuur ligt op één van de aangrenzende gridpunten waardoor we eiwitten 'gevouwen' kunnen neerleggen, met hoeken van telkens 90 graden. Als twee H's naast elkaar op het grid liggen krijgt het totale eiwit een -1 op de score. Hoe lager de score, hoe stabieler het eiwit.
 ==Opdracht==